Enzymologia 320-BS2-1ENZ
Wykład (WYK) Rok akademicki 2020/21

Literatura podstawowa:

1. Strumiło S., Tylicki A. - Enzymologia - podstawy, PWN, Warszawa, 2020.

2. Witwicki J., Ardelt W. (red.)- Elementy enzymologii. PWN, Warszawa, 1989.

3. Bańkowski E. - Biochemia podręcznik dla studentów studiów licencjackich i magisterskich” wyd. II, MedPharm Polska, Wrocław 2014

Literatura uzupełniajaca:

1. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. – Biochemia. PWN, Warszawa, 2019

2. Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ. Press, Oxford, 2009.

Wiedza:

1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów. KA7_WG1, KA7_WG2

2. Student opisuje mechanizmy regulacji działania enzymów. KA7_WG2, KA7_WG6

3. Student przedstawia rodzaje kinetyki enzymatycznej. KA7_WG2, KA7_WG6

Kompetencje społeczne:

4. Student opisuje zastosowanie enzymów w różnych dziedzinach i gałęziach przemysłu. KA7_KK1

Sposoby weryfikacji zakładanych efektów kształcenia:

KA7_WG1, KA7_WG2, KA7_WG6, KA7_WG2, KA7_KK1 - egzamin pisemny (pytania otwarte)

Kryteria oceny pisemnych prac zaliczeniowych zgodne z regulaminem studiów UwB (Uchwała Senatu UwB nr 2527 z dn. 26 czerwca 2019 r.). Do egzaminu może przystąpić student, który uczęszczał na zajęcia i uzyskał zaliczenie laboratoriów.

Dopuszczenie do egzaminu: pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów.

Zaliczenie wykładu: pozytywna ocena z egzaminu pisemnego (pytania otwarte).

1. Ogólne informacje o enzymach: moc katalityczna, swoistość, działanie w warunkach fizjologicznych, regulacja aktywności. Zarys historyczny rozwoju enzymologii. Rola enzymów oraz ich zastosowania. Metody oznaczania aktywności enzymów, jednostki aktywności.

2. Systematyka enzymów. Lokalizacja enzymów w komórce. Izoenzymy. Metody izolowania i oczyszczania enzymów, kryteria jednorodności. Zasady pracy z enzymami.

3. Budowa enzymów, poziomy organizacji strukturalnej ich części białkowej. Centrum aktywne. Strukturalne podstawy swoistości. Koenzymy i kofaktory. Metaloenzymy. Stabilizacja struktury i aktywności enzymów.

4. Termodynamiczny aspekt aktywności enzymów. Etapy katalizy enzymatycznej. Molekularne mechanizmy działania enzymów na przykładzie: lizozymu, chymotrypsyny, karboksypeptydazy A, polimerazy DNA. Rola oraz identyfikacja grup czynnych w centrach aktywnych.

5. Kinetyka enzymatyczna prestacjonarna i stacjonarna. Zależności aktywności enzymów od temperatury, pH, stężenia substratów i kofaktorów. Początkowa szybkość reakcji. Kinetyka według równania Michaelis-Menten, jej uwarunkowania. Metody oznaczania wartości Ks, Km, Vmax. Odchylenia od kinetyki michaelisowskiej.

6. Formalne mechanizmy reakcji wielosubstratowych oraz ich kinetyczna identyfikacja. Hamowanie aktywności enzymów. Rodzaje inhibitorów oraz typy inhibicji: kompetycyjny, niekompetycyjny, mieszany. Metody oznaczania wartości Ki. Aspekt praktyczny stosowania inhibitorów.

7. Mechanizmy regulacji aktywności enzymów. Regulacja izosteryczna, jej przykłady. Regulacja allosteryczna. Podstawy strukturalne oraz przejawy kinetyczne allosterii. Kooperatywność dodatnia oraz ujemna. Współczynnik Hill’a. Mechanizmy działania enzymów allosterycznych: modele MWC, KNF i in. Przykłady enzymów allosterycznych.

8. Modyfikacje kowalencyjne jako mechanizm regulacji aktywności enzymów. Fosforylacja-defosforylacja oraz inne typy modyfikacji. Przykłady enzymów regulowanych w ten sposób.

Metody podające - wykład