Enzymologia 320-BS2-1ENZ
Wykład (WYK) Rok akademicki 2024/25

Literatura podstawowa:

1. Strumiło S., Tylicki A. - Enzymologia - podstawy, PWN, Warszawa, 2020.

2. Witwicki J., Ardelt W. (red.)- Elementy enzymologii. PWN, Warszawa, 1989.

3. Bańkowski E. - Biochemia podręcznik dla studentów studiów licencjackich i magisterskich” wyd. II, MedPharm Polska, Wrocław 2014

Literatura uzupełniajaca:

1. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. – Biochemia. PWN, Warszawa, 2019

2. Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ. Press, Oxford, 2009.

3. Błaszczak M., Przybylski Ł. - Rzeczy są dla ludzi. Niepełnosprawność i idea uniwersalnego projektowania. Wyd. Naukowe SCHOLAR,

Warszawa, 2010.

Wiedza:

1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów, mechanizmy regulacji działania enzymów oraz rodzaje kinetyki

enzymatycznej. KP7_WG2

Kompetencje społeczne:

2. Student opisuje zastosowanie enzymów w różnych dziedzinach i gałęziach przemysłu. KP7_KK2

Sposoby weryfikacji zakładanych efektów kształcenia:

KP7_WG2, KP7_KK2 - egzamin pisemny (pytania otwarte)

Kryteria oceny pisemnych prac zaliczeniowych zgodne z regulaminem studiów UwB (Uchwała Senatu UwB nr 2527 z dn. 26 czerwca

2019 r.). Do egzaminu może przystąpić student, który uczęszczał na zajęcia i uzyskał zaliczenie laboratoriów.

Dopuszczenie do egzaminu: pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów.

Zaliczenie wykładu: pozytywna ocena z egzaminu pisemnego (pytania otwarte).

Wykorzystując zasady projektowania uniwersalnego dla osób ze szczególnymi potrzebami, istnieje możliwość wprowadzenia

elastycznych form zaliczenia przedmiotu, po wcześniejszym uzgodnieniu przez studenta formy zaliczenia z prowadzącym zajęcia.

1. Ogólne informacje o enzymach: moc katalityczna, swoistość, działanie w warunkach fizjologicznych, regulacja aktywności. Zarys

historyczny rozwoju enzymologii. Rola enzymów oraz ich zastosowania. Metody oznaczania aktywności enzymów, jednostki aktywności.

Systematyka enzymów. Lokalizacja enzymów w komórce. Izoenzymy.

2. Metody izolowania i oczyszczania enzymów, kryteria jednorodności. Zasady pracy z enzymami. Budowa enzymów, poziomy

organizacji strukturalnej ich części białkowej. Centrum aktywne. Strukturalne podstawy swoistości. Koenzymy i kofaktory. Metaloenzymy.

Stabilizacja struktury i aktywności enzymów.

3. Termodynamiczny aspekt aktywności enzymów. Etapy katalizy enzymatycznej. Molekularne mechanizmy działania enzymów na

przykładzie: lizozymu, chymotrypsyny, karboksypeptydazy A, polimerazy DNA. Rola oraz identyfikacja grup czynnych w centrach

aktywnych.

4. Kinetyka enzymatyczna prestacjonarna i stacjonarna. Zależności aktywności enzymów od temperatury, pH, stężenia substratów i

kofaktorów. Początkowa szybkość reakcji. Kinetyka według równania Michaelis-Menten, jej uwarunkowania. Metody oznaczania wartości

Ks, Km, Vmax. Odchylenia od kinetyki michaelisowskiej. Formalne mechanizmy reakcji wielosubstratowych oraz ich kinetyczna

identyfikacja. Hamowanie aktywności enzymów. Rodzaje inhibitorów oraz typy inhibicji: kompetycyjny, niekompetycyjny, mieszany.

5. Mechanizmy regulacji aktywności enzymów. Regulacja izosteryczna, jej przykłady. Regulacja allosteryczna. Podstawy strukturalne

oraz przejawy kinetyczne allosterii. Kooperatywność dodatnia oraz ujemna. Współczynnik Hill’a. Mechanizmy działania enzymów

allosterycznych: modele MWC, KNF i in. Przykłady enzymów allosterycznych. Modyfikacje kowalencyjne jako mechanizm regulacji

aktywności enzymów. Fosforylacja-defosforylacja oraz inne typy modyfikacji. Przykłady enzymów regulowanych w ten sposób.

Metody podające - wykład z prezentacją multimedialną.

Metody dydaktyczne uwzględniające projektowanie uniwersalne w edukacji wprowadzające różnorakie formy oraz sposoby przekazu

informacji oraz angażowania i motywowania studentów do pracy.