Uniwersytet w Białymstoku - Centralny System Uwierzytelniania
Strona główna

Enzymologia 320-BS2-1ENZ
Laboratorium (LAB) Rok akademicki 2024/25

Informacje o zajęciach (wspólne dla wszystkich grup)

Liczba godzin: 20
Limit miejsc: (brak limitu)
Zaliczenie: Zaliczenie na ocenę
Literatura:

Literatura podstawowa:

1. Strumiło S., Tylicki A. - Enzymologia - podstawy, PWN, Warszawa, 2020.

2. Witwicki J., Ardelt W. (red.)- Elementy enzymologii. PWN, Warszawa, 1989.

3. Bańkowski E. - Biochemia podręcznik dla studentów studiów licencjackich i magisterskich” wyd. II, MedPharm Polska, Wrocław 2014

Literatura uzupełniajaca:

1. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. – Biochemia. PWN, Warszawa, 2019

2. Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ. Press, Oxford, 2009.

3. Błaszczak M., Przybylski Ł. - Rzeczy są dla ludzi. Niepełnosprawność i idea uniwersalnego projektowania. Wyd. Naukowe SCHOLAR,

Warszawa, 2010.

Efekty uczenia się:

Wiedza:

1. Student zna i rozumie budowę i mechanizmy działania enzymów, ze szczególnym uwzględnieniem dehydrogenazy mleczanowej,

rodzaje kinetyki enzymatycznej oraz czynniki wpływające na aktywność enzymów. KP7_WG2

Umiejętności:

2. Student wykonuje doświadczenia, postępując zgodnie z dostarczonym protokołem, sporządza roztwory odpowiednich odczynników o

określonych stężeniach molarnych, oblicza naważki substancji i przygotowuje odpowiednie rozcieńczenia według instrukcji

prowadzącego. Samodzielnie przygotowuje żele elektroforetyczne. KP7_UW2

Kompetencje społeczne:

3. Student planuje pracę własną i zespołową posługując się sprzętem niezbędnym do przeprowadzenia analiz enzymatycznych, zgodnie

z zasadami BHP. Interpretuje samodzielnie uzyskane wyniki i wyciąga na ich podstawie wnioski. KP7_KK2

Sposoby weryfikacji zakładanych efektów kształcenia:

KP7_WG2 - przekrojowy sprawdzian pisemny

KP7_WG2, KP7_UW2, KP7_KK2 - bieżąca kontrola stanu wiedzy studentów w trakcie zajęć, ocena pracy zespołowej podczas analizy

uzyskanych w trakcie zajęć wyników, sprawozdanie z przeprowadzonych doświadczeń

Metody i kryteria oceniania:

Kryteria oceny pisemnych prac zaliczeniowych zgodne z regulaminem studiów UwB (Uchwała Senatu UwB nr 2527 z dn. 26 czerwca

2019 r.). Zasady zaliczenia nieobecności należy ustalać z prowadzącym zajęcia.

Metody oceniania:

1. Bieżąca kontrola stanu wiedzy studentów przed zajęciami.

2. Jeden przekrojowy sprawdzian pisemny.

3. Ocena wykonania zadań realizowanych podczas zajęć.

4. Sprawozdanie z przeprowadzonych doświadczeń.

Zakres tematów:

1. Zajęcia organizacyjne (regulamin pracowni, BHP oraz zasady projektowania uniwersalnego, udzielanie pierwszej pomocy). Omówienie

zasad obowiązujących na zajęciach. Przedstawienie poszczególnych eksperymentów zaplanowanych do zrealizowania na zajęciach –

cele, zasada metod.

2. Budowa enzymów. III i IV-rzędowa struktura enzymów. Klasy enzymów według typu katalizowanej reakcji. Mechanizm działania

enzymów. Etapy katalizy enzymatycznej. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Dehydrogenaza mleczanowa - budowa i funkcje.

Reakcja katalizowana przez dehydrogenazę mleczanową. Izolacja enzymu z tkanki mięśniowej.

3. Metody oczyszczania białek. Rozpuszczalność i wysalanie białek. Sposoby kontroli i oceny poszczególnych etapów oczyszczania.

Sposoby stabilizacji oczyszczonych enzymów. Kryteria jednorodności. Pomiar zawartości białka metodą biuretową. Frakcjonowanie

siarczanem amonu. Oznaczanie aktywności LDH w uzyskanym ekstrakcie.

4. Rodzaje kinetyki reakcji enzymatycznych. Badanie zależności aktywności LDH od stężenia substratu (pirogronian, mleczan). Graficzne

przedstawianie danych. Obliczanie wartości Km i Vmax.

5. Czynniki i procesy wpływające na aktywność enzymów. Badanie zależności aktywności LDH od temperatury. Graficzne przedstawianie

danych. Określenie temperatury optymalnej dla LDH.

6. Aktywatory i inhibitory oraz typy hamowania aktywności enzymów. Enzymy allosteryczne. Badanie wpływu pH na aktywność LDH.

Graficzne przedstawianie danych. Określenie optymalnego pH do działania LDH.

7. Różnorodne metody elektroforetyczne. Formy molekularne enzymów. Genetyczne podłoże i znaczenie istnienia izoenzymów. Rozdział

elektroforetyczny izoenzymów dehydrogenazy mleczanowej. Lokalizacja izoenzymów LDH przy pomocy metody tetrazolowej.

Metody dydaktyczne:

Metoda laboratoryjna, dyskusja.

Metody dydaktyczne uwzględniające projektowanie uniwersalne w edukacji wprowadzające różnorakie formy oraz sposoby przekazu

informacji oraz angażowania i motywowania studentów do pracy.

Grupy zajęciowe

zobacz na planie zajęć

Grupa Termin(y) Prowadzący Miejsca Liczba osób w grupie / limit miejsc Akcje
1 każda środa, 10:00 - 12:15, sala 2083
Urszula Czyżewska 7/ szczegóły
2 każda środa, 12:30 - 14:45, sala 2083
Urszula Czyżewska 7/ szczegóły
Wszystkie zajęcia odbywają się w budynku:
Budynek Wydział Biologii - Kampus
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet w Białymstoku.
ul. Świerkowa 20B, 15-328 Białystok tel: +48 85 745 70 00 (Centrala) https://uwb.edu.pl kontakt deklaracja dostępności mapa serwisu USOSweb 7.1.0.0-4 (2024-09-03)